產(chǎn)品說(shuō)明：
HSP90是一種gao度保守的必需應(yīng)激蛋白，在所有真核細(xì)胞中表達(dá)。從功能角度來(lái)看，HSP90作為伴侶復(fù)合物的組成部分參與特定蛋白質(zhì)的折疊，組裝，成熟和穩(wěn)定（1-4）。盡管HSP90被標(biāo)記為熱休克蛋白，但它是非應(yīng)激細(xì)胞中表達(dá)最高的蛋白質(zhì)之一（占胞質(zhì)蛋白的1-2%）。它執(zhí)行許多內(nèi)務(wù)管理功能——包括控制各種蛋白質(zhì)的活動(dòng)、營(yíng)業(yè)額和販運(yùn)。迄今為止發(fā)現(xiàn)的大多數(shù)HSP90調(diào)節(jié)蛋白都參與細(xì)胞信號(hào)傳導(dǎo)（5-6）?，F(xiàn)在已知與HSP90相互作用的蛋白質(zhì)數(shù)量約為100。靶蛋白包括激酶 v-Src、Wee1 和 c-Raf、轉(zhuǎn)錄調(diào)節(jié)因子（如 p53 和類固醇受體）以及乙型肝炎病毒和端粒酶的聚合酶5。當(dāng)與ATP結(jié)合時(shí)，HSP90與共伴侶Cdc37，p23和各種免疫親蛋白樣蛋白相互作用，形成穩(wěn)定和保護(hù)靶蛋白免受蛋白酶體降解的復(fù)合物。在大多數(shù)情況下，HSP90相互作用蛋白在進(jìn)行免疫吸附研究時(shí)已被證明與HSP90共沉淀，并與其存在于胞質(zhì)異復(fù)合物中。在許多情況下，HSP90表達(dá)或HSP90突變的變化已被證明會(huì)通過(guò)蛋白質(zhì)降低信號(hào)傳導(dǎo)功能或損害體內(nèi)蛋白質(zhì)的特定功能（例如類固醇結(jié)合，激酶活性）。安沙霉素抗生su，如格爾達(dá)霉素和蘭蒂西康，抑制HSP90功能（7）。
